Hemoproteini u sastavu svoje molekule kao prostetičnu grupu imaju hem, tj. gvožđe vezano u porfirinskom prstenu, pa se po tome bitno razlikuju od drugih heteroproteina. Često ih zbog toga nazivaju metaloproteidima. U organizmu čoveka ima i drugih metaloproteida, belančevina koje sadrže metale, ali se ovi od hromoproteida razlikuju po tome što se kod njih metal ne nalazi vezan u porfirinskom prstenu, nego drugačije vezan za belančevinsku molekulu. Ovi neporfirinski metaloproteini će biti posebno opisani, jer se ne razlikuju od hromoproteida samo po sadržini metala, nego i po prirodi svoje funkcije.
Prostetična grupa hemoproteinda imaju boju, te se stoga nekad nazivaju i hromoproteini. Pored boje, od drugih belančevina se razlikuju i po svojoj ulozi, koja nije u pravom smislu gradivna, a još manje uloga izvora energije kao gorivnog materijala. U procesima biološke oksidacije učestvuju direktno ili indirektno. Rašireni su i u biljnom i u životinjskom svetu.
Hemoproteini su grupa specijalizovanih proteina koji sadrže hem kao čvrsto vezanu prostetičnu grupu. Medicinska biohemija je na prvom mestu zainteresovana za hemoprotein mišića – mioglobin, hemoprotein crvenih krvnih zrnaca – hemoglobin, hemoproteine elektron transportnog sistema – citohrome i enzime – peroksidaze i katalaze. Hem koji sadrže svi navedeni proteini je funkcionalna grupa bitna za transport kiseonika i biološke oksidacije, ali njegova tačna uloga zavisi od okruženja stvorenog trodimenzionalnom strukturom proteinskog dela molekule. Tako u hemoglobinu hem služi da veže kiseonik reverzibilno u plućima i da ga transportuje u periferna tkiva gde ga predaje ćelijama. U mioglobinu hem takođe služi da reverzibilno veže kiseonik ali unutar miokarda i skeletnih mišića gde služi kao
zaliha kiseonika. U citohromima hem funkcioniše kao prenosilac elektrona koji se naizmenično oksidiše i redukuje. U peroksidazama i katalazama gvožđe učestvuje u razgradnji vodonik peroksida bilo kao dvo ili trovalentno.
U svim hemoproteinima hem ima istu strukturu: sastoji se od prstena protoporfirina IX u čijem središtu vezan atom dvovalentnog gvožđa Fe2+ (fero oblik). Protoporfirinski prsten je sačinjen od četiri pirolova prstena (A,B,C, i D) spojenih metenilskim mostovima, a na njima su još prisutne bočne rezidualne grupe. Atom dvovalentnog gvožđa Fe2+ je u centru planarnog protoporfirinskog prstena koji se u tercijarnim strukturama hemoproteina predstavlja kao disk sa ispupčenjem atoma gvožđa u sredini. Upravo ovaj atom gvožđa je neophodan za funkciju hema jer on ima sposobnost vezivanja i transporta kiseonika. Dvovalentni atom gvožđa, kada se nalazi u sklopu porfirinskog prstena može da formira šest veza, četiri koordinativne veze u ravni prstena, sa atomima azota iz pirolovih prstenova, i ostaju još dve slobodne jonske veze jedna iznad i jedna ispod ravni prstena. Jedna od njih služi za povezivanje za polipeptidni lanac globina, a druga je raspoloživa za vezivanje i otpuštanje jedne molekule kiseonika. Zahvaljujući uticaju okruženja u kome se gvožđe nalazi, protoporfirinskog prstena i nepolarnih aminokiselina, pri vezivanju kiseonika gvožđe ostaje u dvovalentnom stanju, pa se prema tome ovde ne radi o oksidaciji nego o oksigenaciji gvožđa. Dvovalentno stanje gvožđa Fe2+ (fero oblik) je neophodan preduslov za vezivanje kiseonika od strane mioglobina i hemoglobina i oksidacija iz fero oblika Fe2+ u trovalentni feri oblik Fe+++ potpuno poništava njihovu biološku funkciju. Nasuprot tome, oksidacija i redukcija gvožđa kada se ono nalazi u sastavu citohroma upravo predstavlja njegovu biološku funkciju. Povremena oksidacija gvožđa u hemoglobinu koja se dešava dejstvom nekih lekova ili kiseoničnih radikala, popravlja se zahvaljujući eritrocitnom enzimu NADH – citohrom B5 reduktazi koja ga ponovo redukuje u fero oblik. Na taj način se štiti biološki veoma važna funkcija hemoglobina.