Proteini

Proteini ili belančevine su makromolekule isključivo ili pretežno izgrađene od aminokiselina, a po tipu peptida. Zapravo su to makromolekuli sastavljeni od polipeptidnih lanaca, ali toliko velikih i sa posebnom unutrašnjom strukturom da se kvalitetno drugačije pnašaju i od najvećih sintetski dobijenih polipeptida. Dogovoreno je da se polipeptidi koji imaju veću molekulsku masu od 1000 Daltona smatraju proteinima jer je to veličina molekula koja ne može da prođe dijalizom kroz uobičajne polupropustljive membrane.

Sadržaj
Dodatni sadržaj

Opšte osobine

  • Njihova posebnost naročito u fizičko-hemijskom pogledu, ne potiče samo od njihove veličine nego i zbog toga što su u njima ostvarene sem peptidskih i neke druge veze.
  • Belančevine nisu homogena grupa makromolekulskih jedinjenja, pa ni onda kada hidrolizom daju samo aminokiseline, tj. kada se radi o prostim belančevinama, o holoproteinima. Od ovih se jasno odvaja grupa složenih belančevina, heteroproteinia, od kojih se pri hidrolizi dobiju ne samo aminokiseline, nego i druga manja ili veća nebelančevinska tela, kaoja kod njih nose naziv prostetična grupa. Proteinski deo molekule heteroproteina nosi naziv apoprotein čija struktura je važna, ali specifična funkcija heteroproteinske molekule upravo je vezana za prostetičnu grupu.
  • Proučavanje belančevina je obogatilo naša saznanja o tim najsloženijim organiskim jedinjenjima. Poznata su već mnoga njihova fizička i hemijska svojstva. Ali, nismo još blizu toga da bismo ih mogli klasifikovati na onoj osnovi kako se to čini u neorganskoj ili organskoj hemiji, kada je reč o jedinjenjima potpuno poznate hemijske strukture. I pored poznavanja mnogih svojstava, belančevine još i danas ostaju u izvesnoj meri biološki pojam.

Struktura belančevinske molekule

          U belančevinsku molekulu je ugrađen veliki broj aminokiselina, nekada i mnogo hiljada. To je osnovno, kao i činjenica da su međusobno vezane peptidskom vezom. Vezujući se jedna za drugu, aminokiseline obrazuju peptidske lance koji mogu biti vrlo dugi. Aminokiseline se u te peptidske lance ugrađuju po jednom redu svojstvenom svakoj belančevinskoj vrsti, pa čak i svakoj individui. I već sam redosled i vrste aminokiselina polipeptidskog lanca predodređuju i sve ostale više nivoe organizacije belančevinske makromolekule.

         Zbog toga se u strukturi belančevinske molekule razlikuje nekoliko nivoa organizacije koje se po redosledu nastajanja nazivaju primarna, sekundarna, tercijarna i kvaternerna struktura belančevine. Primarna struktura podrazumeva broj i redosled aminokiselina koje čine polipeptidni lanac, sekundarna struktura podrazumeva unutarmolekulsko oblikovanje i međusobno povezivanje tih polipeptidnih lanaca, tercijarnu koju čini prostorna konfiguracija sekundarne strukture i formiranje proteinskog monomera, i kvaternernu strukturu koja nastaje udruživanjem više proteinskih monomera.

Primarna struktura proteina

         Pod primarnom strukturom proteinskog molekula podrazumeva se vrsta, broj i redosled (koji se još naziva i sekvenca) aminokiselina koje su spojene u polipeptidni lanac. Primarna struktura je genski kontrolisana i obezbeđena redosledom baza u molekuli deoksiribonukleinske odnosno ribonukleinske kiseline koje kontrolišu sintezu proteina. Primarna struktura proteina, samim svojim osobinama predodređuje i sve više strukture: uvijanje polipeptidnih lanaca, i prostornu konformaciju pa samim tim i celokupnu strukturu proteinskog makromolekula.

         Primarna struktura polipeptidskog lanca može se predstaviti na dva načina:

  1. Upotrebom skraćenica imena aminokiselina povezanih horizontalnim crticama. Na primer oksitocin se predstavlja kao:
    Cys-Tyr-Ile-Gln-Asn-Cys-Pro-Arg-Gly
  2. Šemackim crtežom koji predstavlja delimično i sekundarnu strukturu. Na primer adrenokortikotropni hormon se predstavlja kao niz kružica sa skraćenim nazivima aminokiselina i rednim brojevima. Moguće je i dodavanje raznih objašnjenja kao „nepromenjivi region neophodan za punu biološku aktivnost“, „promenjivi region nije neophodan za biološku aktivnost“, itd., pa i naznaka disulfidnih mostova i drugih intramolekulskih veza.

          Tačna primarna struktura određuje fizičke i hemijske osobine polipeptida i njegovi biološku aktivnost. Nepromenjena primarna struktura polipeptida je preduslov za ispravno formiranje sekundarne, tercijarne i kvaternerne strukture, pa time i pune funkcije proteina. Zamena makar jedne aminokiseline nekom drugom aminokiselinom u linearnom nizu od 100 ili više aminokiselina može da samnji li uništi biološku aktivnost peptida ili proteina sa veoma ozbiljnim posledicama u vidu bolesti (npr. amenima srpastih eritrocita). Najveći poremećaji viših nivoa organizacije proteinskog molekula nastaju ako se aminokiselina iz jedne funcionalne grupe zameni aminokiselinom iz druge finkcionalne grupe. Na primer ako se izoleucin koja ima nepolarni bočni ostatak zameni argininom koji je bazna aminokiselina. Mnoge urođene greške metabolizma nastaju tačkastom mutacijom jedne baze u molekuli deoksiribonukleinske kiseline i sledstvene promene u sekvenci aminokiselina nekog proteina. Ako je taj protein upravo neki enzim, to predstavlja biohemijsku osnovu za moge urođene metaboličke bolesti.

Sekundarna struktura proteina

       Upotrebom hemijskih metoda detaljno je ispitana i utvrđena primarna struktura proteina. Međutim primenom fizičkih metoda, pre svega difrakcije X-zraka kojom je moguće odrediti položaj atoma u prostoru, dužine međusobnih veza između atoma kao i uglova koje te veze međusobno zaklapaju, došlo se do novih saznanja o strukturi proteinskog molekula. Utvrđeno je da polipeptidski lanci nisu ravni, već da mogu da zauzimaju različite oblike u prostoru, da ostvaruju unutarmolekulske veze u okviru jednog polipeptidnog lanca, ili uzajamne veze sa drugim polipeptidnim lancima stvarajući tako složenije trajne strukture. Veze koje stabilizuju ovakve formacije nisu kovalentne, u pitanju su slabije veze, pre svega vodonična, ali one su ipak dovoljno jake da obezbede stabilnost određenog položaja polipeptidskih lanaca. Postoji nekoliko oblika sekundarne strukture proteina koje mogu da formiraju polipeptidski lanci, a među njima su najvažnije: alfa-heliks, beta nabrana struktura, beta zavoj, trostruki heliks, nerepetitivna sekundarna struktura i supersekundarne strukture.

Tercijarna struktura proteina

      Pod tercijarnom strukturom proteina se podrazumeva prostorni raspored, prostorna konformacija sekundarnih i supersekundarnih struktura u makromolekulu proteina. Interakcijom bočnih grupa aminokiselina koje opet zavise od primarne strukture, polipeptidski lanci se presavijaju, uvijaju, slažu, i formiraju končani oblik makromolekule proteina koji može biti u vidu lopti, slojeva, kristala, vlakana itd. Svi ovako uspostavljeni odnosi delova polipeptidnih lanaca učvršćuju se i stabilizuju interakcijama između bočnih lanaca aminokiselina stvaranjem specijalnih, većinom nekovalentnih veza. Ovako formiran konačni trodimenzionalni oblik makromolekule proteina predstavlja osnovnu strukturno-funkcionu jedinicu proteina koja je u stanju da obavlja svoju specifičnu funkciju i naziva se protein monomer.

Kvaternerna struktura proteina

      Mnogi proteini se sastoje samo od jednog dugačkog polipeptidskog lanca koji formira tercijarnu strukturu i oni se, kako sto je već rečeno, nazivaju monomerni proteini. Međutim postoji znatan broj proteina koji su izgrađeni od dva ili više polipeptidnih lanaca koji mogu biti strukturno identični ali i potpuno različiti. Ove različite monomerne jedinice svaka osa svojom primarnom, sekundarnom i tercijarnom strukturom se onda udrzžuju na određen način u višu strukturnu organizaciju. Raspored i organizacija ovih polipeptidnih monomernih subjedinica se nazvia kvaternerna struktura proteina. Ukoliko postoje dve subjedinice proteinska molekula se nazva dimer, ako ih ima tri onda je trimer, četiri je tetramer, a veći broj polipeptidnih jedinica čine multimernu molekulu proteina. Subjedinice se drže zajedno slabim nekovalentnim interakcjama između delova polipeptidnih lanaca, najčešće vodoničnim vezama, jonskom interakcijom ili hidrofobnom interakcijom. Primer jednog veoma složenog multimernog proteina je fertin koji se sastoji čak od 20 monomernih subjedinica. Monomeri globularnog oblika su poređani tako da formiraju šuplju sferu čija unutrašnjost može da se napuni gožđem i tako izgradi proteinski depo gvožđda, makromolekulu fertina.

      Kod mnogih proteina određena, veoma složena kvaternerna struktura, je preduslov za njihovu punu fiziološku funkciju. Ta funkcija može biti vezana samo za određenu subjedinicu, ali najčešće fiziološku funkciju obavljaju sve subjedinice zajedno u međusobnoj zavisnosti, utičući i na druge neproteinske delove molekule. Tako na primer, vezivanje kiseonika za jednu od četiri subjedinice tetramera hemoglobina, povećava afinitet ostalih subjedinica za kiseonikom. Nastanak proteina sa kvaternernom strukturom ima veliki biološki značaj, jer omogućavanjem najsloženijih funkcija tih proteina predstavlja veliki korak u evoluciji živog sveta. Združivanjem i organizacijom mnogo molekula sa kvaternernom strukturom nastaju supramolekularni kompleksi i subcelularne strukture koje predstavljaju najsloženije biološke strukture od interesa za biohemiju, molekularnu biologiju i histologiju.

Zamolili bismo Vas da podelite tekst sa svojim prijateljima. Hvala :)

O autoru

Portal "Budi zdrav, produži život" osnovan je od strane studenata medicinskog fakulteta. Postavite pitanje na dnu teksta, a mi ćemo pokušati da odgovorimo na Vaša pitanja u najkraćem mogućem roku. Želite da nas bolje upoznate? Kliknite ovde >>

Napišite Vaš odgovor/pitanje