Fibrilarni proteini

          Ako aminokiseline obrazuju duge peptidske lance i ako se ti lanci uzdužno raspoređuju, onda će i belančevinska molekula imati izdužen, vlaknast oblik i savremen metode ispitivanja će pokazati veliku sličnost sa sintetskim polipeptidima. Belančevine čije molekule imaju takvu izduženu, vlaknastu strukturu nisu rastvorljive u vodi i vodenim rastvorima. Zna se da su im molekule velike, ali im molekulska težina nije utvrđena, najviše baš zbog njihove nerastvorljivosti. Belančevine ove vrste čine građu kose, nokata (keratin), mišića (miozin), kolagenih vlakana vezivnog tkiva.

          Pod vlaknastim oblikom belančevinske molekule ne treba razumeti da su aminokiseline nastavljene jedna na drugu u pravoj liniji. Treba imati u vidu prostor i činjenicu da aminokiseline jedna prema drugoj u tom nizu mogu zauzeti jedan ugaoni, cik-cak položaj, te da peptidski lanac može biti spiralno uvijen oko svoje duge ose. Isto tako, ne znači da je u pitanju samo jedan peptidski lanac. Može biti i nekoliko uvijenih jedni uz druge. To su mogućnosti, čije je postojanje i dokazano odgovarajućim metodama ispitivanja.

          Uopšteno rečeno, fibrilarni proteini su izgrađeni od paralelnih polipeptidnih lanaca koji su čvrsto povezani u snopove i imaju posebnu sekundarnu strkuturu. Zbog toga njihova makromolekula ima oblik vlakna čiji je odnos između dužine i širine uvek preko 10. Više vlakana fibrilarnih makromolekula mogu dalje da se međusobno povezuju u još veće snopove i da grade supramolekulske strukture. Ovi proteini su izgrađeni od hidrofobnih aminokiselina i zato su supramolekulske strukture. Ovi proteini su izgrađeni od hidrofobnih aminokiselina i zato su nerastvorljivi u vodi ili rastvorima soli. Oni se sintetišu u ćelijama, ali se zatim izlučuju u ekstracelularni matriks.

Fibrilarni proteini Foto: https://www.crossfitinvictus.com/blog/muscle-contraction-really-cool-protein-called-myosin/

Fibrilarni proteini Foto: https://www.crossfitinvictus.com/blog/muscle-contraction-really-cool-protein-called-myosin/

          Po svojim biološkim funkcijama većina fibrilarnih proteina ima strukturne i mehaničke funkcije u koži, vezivnom tkivu, ili grade vlakna kao što je spolja kosa, odnosno citoskelet u unutrašnjosti ćelija. Atipične sekvence aminokiselina koje se nalaze u fibrilarnim proteinima diktiraju veoma različite sekundarne i tercijarne strukture ovih proteina što dozvoljava stvaranje anatomskih i histoloških struktura veoma različitih mehaničkih osobina za različite funkcije. Ovde će biti dati samo primeri medicinski najvažnijih ovih struktura.

          Tropokolagen – je osnovna jedinica kolagena, sastoji se od tri polipeptidna lanca, svaki se sastoji od oko 1000 aminokiselina u dužinu. Svaki polipeptid se uvija spiralno u levi heliks oko druga dva lanca tako da tri takva heliksa formiraju desni superheliks u vidu užeta. Ovakva sekundarna i tercijerna struktura vlakana kolagena čine ih veoma otpornimna istezanje i kidanje.

          Miozin – je osnovni fibrilarni protein debelih uzdužnih mišićnihvlakana. Sastoji se od dva međusobno upletena polipeptidna lanca koji oba na jednom kraju imaju glavičasti nastavak izgrađen od globularnog proteina. Ovakva struktura omogućava savijanje i opružanje pomenutog nastavka u odnosu na pravi deo lanca što je mehanička osnova mišićne kontrakcije.

          Elastin – je proteinski monomer vezivnog tkiva koji se povezuje pobočnim vezama sa velikim brojem takvih monomera u kvaternernu strukturu u vidu sumđera sa mnogobrojnim šupljinama. Zahvaljujući takvoj strukturi određeni delovi vezivnog tkiva imaju mehanička svojstva slična gumi sa velikom elastičnošću tako da se nakon istezanja vraća u prvobitni položaj.

          Keratin – je fibrilarni protein u kome su polipeptidni lanci veoma tesno zbijeni jedan uz drugi i čvrsto povezani, ovi polipeptidni lanci imaju visok sadržaj hidrofobnih aminokiselina, takođe sve osobine keratina potiču od sastava aminokiselina. Strukture izgrađene od njega kao što su dlake i nokti su izuzetne tvrdoće. Tvrdoća ovog proteina potiče zbog prisustva velikog broja S-S mostova (kosa je kovrđavija). Takođe ovaj protein je otporan i na istezanje (zbog S-S mostova). Hemijski je nereaktivan protein. R grupe sa spoljašnje strane heliksa nisu rastvorljivi u vodi. Kod sisara je zastupljen α-keratin (oko 30 vrsta), dok je kod ptica i reptila prisutan β-keratin.

          Protofibril – ovaj protein takođe stabilizuju S-S mostovi i vodnične veze.
9 protofibrila u obliku cilindra sa 2 u sredini, znači ukupno 11 protofibrila čine mikrofibril. Mikrofibrili u velikom broju (stotine) grade makrofibrile.

Zamolili bismo Vas da podelite tekst sa svojim prijateljima. Hvala :)

O autoru

Portal "Budi zdrav, produži život" osnovan je od strane studenata medicinskog fakulteta. Postavite pitanje na dnu teksta, a mi ćemo pokušati da odgovorimo na Vaša pitanja u najkraćem mogućem roku. Želite da nas bolje upoznate? Kliknite ovde >>

1 • Pitanja i odgovori

  1. Pingback: Klasifikacija proteina po strukturi kao i opštem obliku proteinske makromolekule | Budi zdrav, produži život.

Napišite Vaš odgovor/pitanje